Краткая история биологии. От алхимии до генетики [Айзек Азимов] (fb2) читать постранично, страница - 48
[Настройки текста] [Cбросить фильтры]
Пространственная структура протеина
Но этого было недостаточно. Химиков интересовало не просто число аминокислот в молекуле протеина, но их последовательность. Число вероятных последовательностей — астрономическое; а, например, в средней по сложности молекуле гемоглобина число разных аминокислот — 500. Число вероятностей положения здесь выражается шестизначной цифрой. Но и тут пришла на помощь бумажная хроматография. Работая с инсулином, состоящим из 50 аминокислот, английский биохимик Фредерик Сенгер (род. 1918) восемь лет разрабатывал специфичный метод. Он разбил молекулу инсулина, оставив нетронутыми короткие цепочки аминокислот. Их он разделил хроматографически и идентифицировал как их состав, так и порядок соединения. Медленно, но верно Сенгер соединял короткие цепи в более длинные. К 1953 г. был установлен точный порядок аминокислот в молекуле инсулина. Ценность методики продемонстрировал американский биохимик Винсент дю Виньо (род. 1901). Он применил методику к простой молекуле окситоцина, гормону с восемью аминокислотами в составе. Это было проделано в 1954 г., и полученный синтетический окситоцин по свойствам в точности повторял натуральный. В 1960 г. была разработана молекула рибонуклеазы с точной последовательностью аминокислот в этом энзиме. На этот раз молекула состояла из 124 аминокислот. Более того, фрагменты молекулы рибонуклеазы могли быть синтезированы отдельно и показали энзиматическую активность. К 1963 г. было обнаружено, что аминокислоты под номерами 12 и 13 (гистидин и метионин) были существенны для энзиматической активности. Это был шаг навстречу точному анализу функций компонентов сложных молекул. Так была «приручена» молекула протеина.Глава 14 Молекулярная биология. нуклеиновые кислоты
Вирусы и гены
Как только молекулы протеина вошли под контроль науки, неожиданно обнаружилось, что на роль первородных кирпичиков жизни претендуют совсем иные, нежели предполагали ученые, структуры. Эти структуры вышли на авансцену при исследовании вопроса фильтрующихся вирусов. Природа вирусов оставалась загадкой для многих поколений. Известно, что они вызывают заболевания, поэтому были разработаны методы противостояния вирусам; однако сам факт, а не его эффекты оставался неизвестным. Как только были разработаны достаточно тонкие фильтры для удержания вирусов, удалось оценить частицы вирусов: чем бы они ни были, даже принимая во внимание тот факт, что они мельче, чем самые мелкие из известных в природе клеток, они все равно больше, чем самые крупные из молекул протеинов. Итак, было решено, что вирусы — это структуры, промежуточные между клетками и молекулами. Электронный микроскоп открыл их для нас как объекты, которые можно рассмотреть и оценить. Они бывают самых разных размеров: от крошечных точек не более чем большая молекула протеина до структур с регулярными геометрическими формами и очевидной внутренней организацией. Бактериофаги занимают нишу среди самых крупных вирусов. Микроорганизмы, именуемые рикеттсиями (по имени исследователя Рикеттса), крупнее вирусов размером и все же меньше самых малых бактерий. В свое время стоял вопрос о том, являются ли эти организмы, заполняющие нишу между самыми мелкими из клеточных структур и самыми крупными из молекулярных, живой частью природы или неживой. В 1935 г. была выдвинута потрясающая гипотеза. Американскому биохимику Уэнделлу Мередиту Стенли при работе с экстрактом вируса табачной мозаики удалось получить крошечные игольчатые кристаллы. Они,
Последние комментарии
4 минут 34 секунд назад
6 минут назад
20 минут 6 секунд назад
36 минут 45 секунд назад
37 минут 33 секунд назад
40 минут 16 секунд назад